In einem vorherigen Kapitel haben wir uns mit den Grundlagen von Proteinen beschäftigt. Dabei wurde auch der Prozess der Denaturierung vorgestellt: So wird während des Prozesses der Denaturierung die Tertiärstruktur (räumliche Anordnung der Molekülbestandteile eines Proteins) zerstört. Dadurch wird die Funktion eines Proteins als Enzym zerstört (die enzymatische Wirkung beruht auf der passenden Bindung zwischen Substrat und dem Enzym. Ist die räumliche Molekülstruktur verändert, kann das Substrat nicht mehr gebunden werden).
Dieser Prozess der Denaturierung kann durch Erhitzen, Zugabe von Säuren, bestimmter elektromagnetischer Strahlung oder Zugabe von Schwermetall-Ionen ausgelöst werden. Darüber hinaus kann die Tertiärtstruktur eines Proteins durch Zugabe von polaren, organischen Flüssigkeiten, die mit den Molekülteilen des Proteins wechselwirken, verändert werden.
Aufgrund ihrer Struktur liegen reine Proteine (als Gesamtmolekül) im festen Zustand vor. In diesem festen Zustand sind Proteine (unter Licht, Luft- und Feuchtigkeitsausschluß) fast unbegrenzt haltbar. Da es sich bei Proteinen (bzw. Eiweißen) um Lebensmittel / Lebensmittelzusätze handelt, wird ein Mindesthaltbarkeitsdatum angegeben (in der Regel wird bei vielen Proteinpulver-Sorten eine Mindesthaltbarkeit von 12 – 24 Monaten vom Hersteller angegeben).
In einem verschlossenen und ungeöffneten “Gefäß” ist Proteinpulver im Grunde unbegrenzt haltbar. Aufgrund der Vielzahl an möglichen Proteinen lässt sich eine genaue Angabe bezüglich der Haltbarkeit bzw. Stabilität von Proteinen, sobald die Verpackung geöffnet wurde, nicht angeben. So sind beispielsweise die meisten Proteine (in Pulverform) relativ unempfindlich gegenüber Sauerstoff. Allerdings sind Proteine mit einer S-H-Bindung (Cystein-Rest) empfindlich gegenüber (Luft)Sauerstoff und werden von dem Sauerstoff oxidiert.
Zusätzlich enthalten die im Handel beziehbaren Protein bzw. Eiweißpulver nicht nur Proteinen, sondern auch beispielsweise Fette (wenn auch nur im einstelligen Prozentbereich). Fette sind im Gegensatz zu Proteinen aber sehr empfindlich gegenüber Luftsauerstoff. So werden die Fette relativ schnell von Sauerstoff oxidiert. Daher riecht das Proteinpulver, wenn es offen gelagert wird und die Fettbestandteile oxidiert werden, ranzig. In diesem Fall kann einfach (am Geruch) erkannt werden, ob das Proteinpulver noch für den Verzehr geeignet ist (unabhängig vom Mindesthaltbarkeitsdatum).,
Die größte Gefahr für die Haltbarkeit von Proteinpulvern (bzw. Eiweißpulvern) geht aber von Feuchtigkeit (auch Luftfeuchtigkeit) aus. Zum einen entsteht in diesem Fall ein Nährboden von Mikroorganismen, die unter anderem das Schimmeln des Pulvers verursachen. Zum anderen hat Feuchtigkeit (also Wassermoleküle) auch Einfluss auf die Stabilität von Proteinen (siehe hierzu nachfolgend “Stabilität von Proteinlösungen). Dies lässt sich in der Regel anhand einer (genauen) Sichtprüfung erkennen. So lässt sich Schimmel erkennen bzw. das Pulver verklumpt durch die Anwesenheit von (Luft)feuchtigkeit (Veränderung der Tertiärstruktur des Proteins).
Zusammengefasst lässt sich sagen, dass original verpacktes und ungeöffnetes Proteinpulver in der Regel unbegrenzt haltbar ist. Es muss hierbei Sauerstoff, Feuchtigkeit und Licht ausgeschlossen sein. Des weiteren sollte das Pulver kühl gelagert werden. Aufgrund gesetzlicher Vorgaben, ist aber für ein pulverförmiges Proteingemisch ein Mindesthaltbarkeitsdatum anzugeben. Ist die Packung einmal geöffnet, sollte der Inhalt trocken und lichtgeschützt gelagert werden, um eine lange Haltbarkeit zu gewährleisten. Ob das Produkt noch haltbar ist, kann mit Hilfe einer Sicht- und Geruchsprüfung in der Regel ermittelt werden.
In Kapitel über die Grundlagen von Proteinen wurde auch die Molekülstruktur von Proteinen vorgestellt:
In (wässrigen) Lösungen existiert diese Struktur im Normalfall nicht, in wässriger Lösung liegt ein Protein ionisch vor. Dies liegt daran, dass Proteine sowohl über eine Säure-Funktion (COOH) als auch über eine Base-Funktion (NH2). So liegt ein Protein in stark basischer Lösung als Anion vor, während es in stark saurer Lösung als Kation vorliegt. Nur am sogenannten Isoelektrischen Punkt (der für jedes Protein unterschiedlich und charakteristisch ist) liegt das Protein ungeladen vor.
Da die Löslichkeit eines Stoffes von Polarität abhängig, ist auch die Löslichkeit eines Proteins vom pH-Wert der Lösung abhängig. Da es sich bei Wasser um ein polares Lösungsmittel handelt, löst sich ein geladenes Protein besser, als das Protein (in ungeladener Form) am isoelektrischen Punkt. Dies zeigt, dass nicht alle Proteine gleich gut in Wasser löslich sind und so entsprechend mit den Wassermolekülen interagieren.
Grundsätzlich wird aber durch die Anwesenheit von Wassermolekülen oder in Lösungen die Tertiärstruktur des Proteins beeinflusst. So richtet sich beispielsweise bei vielen Proteinen der hydrophobe Molekülteil nach innen, während der hydrophile Molekül nach aussen (zu den Wassermolekülen) orientiert ist. Die Haltbarkeit bzw. Stabilität von Proteinen wird aber nicht (nur) durch die Wechselwirkung zwischen dem Wassermolekül und dem Proteinmolekül begrenzt. Die Begrenzung der Haltbarkeit liegt daran, dass die Feuchtigkeit in Verbindung mit den Nährstoffen einen Nährboden für Mikroorganismen bildet. Diese Mikroorganismen setzen nun die Haltbarkeit von Protein(lösungen) deutlich herab.
Bei Raumtemperatur ist deshalb eine Proteinlösung bzw. feuchtes Protein nur für kurze Zeit stabil. Je nach Proteinsorte reicht dies von ein paar Stunden bis zu ein paar Tagen. Daher sollte Proteinlösungen auch sofort gekühlt werden (in den Kühlschrank). Bei niedrigeren Temperaturen wird die Aktivität der Mikroorganismen herabgesetzt, so dass die Haltbarkeit verlängert wird (bei der Haltbarkeitsdauer bzw. der Verlängerung der Haltbarkeit lässt sich die sogenannte RGT-Regel anwenden)
Unter der Stabilität von Proteinen versteht man die Fähigkeit eines Proteins, seine Struktur und Funktion über einen bestimmten Zeitraum beizubehalten. Faktoren wie Temperatur, pH-Wert, und Enzymaktivität können die Protein-Stabilität beeinflussen.
Wenn Proteine ihre Stabilität verlieren, können sie sich entfalten und dadurch ihre Fähigkeit verlieren, ihre spezifischen Funktionen auszuführen. Dieser Prozess wird auch als Denaturierung bezeichnet.
Erhöhte Temperaturen können die Proteinstruktur zerstören und zu ihrer Denaturierung führen. Allerdings können einige Proteine Hitzeschockproteine auch bei hohen Temperaturen stabil bleiben.
pH-Werte können die Stabilität von Proteinen beeinflussen, da sie die elektrischen Ladungen auf den Proteinen beeinflussen, die für die Aufrechterhaltung ihrer Struktur wichtig sind.
Die Stabilität von Proteinen kann durch verschiedene Techniken gemessen werden, wie z.B. Differential-Scanning-Kalorimetrie, Zirkulardichroismus und Röntgenkristallographie.
Organismen können die Stabilität ihrer Proteine erhöhen, indem sie Chaperoninen verwenden, die dabei helfen, die Proteinstruktur aufrechtzuerhalten, und durch Posttranslational modifications (PTMs), die die Proteinstruktur stabilisieren können.
Die Stabilität von Proteinen variiert erheblich, je nach Art des Proteins und den Umweltbedingungen. Einige Proteine können für Jahre stabil bleiben, während andere nur für Minuten stabil sind.
Durch die kontrollierte Lagerung bei niedrigen Temperaturen und gegenüber UV-Licht geschützt, können Proteine länger stabil bleiben. Auch der Zusatz von Stabilisatoren kann die Haltbarkeit von Proteinen verlängern.
Die Protein-Stabilität spielt eine wichtige Rolle bei vielen Krankheiten. Bei einigen Krankheiten wie z.B. Alzheimer und Parkinson führt die Anhäufung von instabilen Proteinen zu Pathologien.
Die Protein-Stabilität beeinflusst die koenzymatische Aktivität (biokatalytische Eigenschaften) von Enzymen, weil die Aktivitätsrate eines Enzyms davon abhängt, wie gut es seine dreidimensionale Struktur, oder seine Konformation, erhalten kann.