Proteine (bzw. Eiweiße) sind mit die wichtigsten Stoffe in der Biochemie. Die Bedeutung der Proteine lässt sich dadurch erklären, dass Proteine als Biokatalysatoren wichtige Stoffwechselprozesse steuern oder als sogenannte Strukturproteine am Aufbau von Zellen mitwirken. Proteine sind dabei Makromoleküle, die durch eine Verknüpfung von Aminosäuren gebildet werden
Wie eingangs erwähnt, handelt es sich bei Proteinen um Makromoleküle, deren Grundbausteinen die Aminosäuren sind. Je nach Anzahl verknüpfter Aminosäuren wird das “Reaktionsprodukt” folgendermaßen bezeichnet:
Bei der Verknüpfung der Aminosäuren reagiert die Carboxylgruppe (R-COOH) einer Aminosäure mit der Aminogruppe (R-NH2) einer anderen Aminosäure. Diese entstandene CO-NH-Verknüpfung wird auch als Peptidbindung bezeichnet.
Dadurch, dass die Aminosäuren in beliebiger Reihenfolge miteinander verknüpft werden können, ist eine Vielzahl von verschiedenen Proteinmolekülen möglich.
Beim Aufbau von Proteinen spricht man von verschiedenen Strukturen (Primär-, Sekundär- und Tertiärstruktur). Die “grundsätzliche” Eigenschaft eines Proteins ergibt sich durch die Reihenfolge der verknüpften Aminosäuren (Verweis auf das entsprechende Kapitel in der Biologie: Die Abfolgesequenz der Aminosäuren entspricht dem genetischen Code).
Die Abfolge der verknüpften Aminosäuren wird als Primärstruktur eines Proteins bezeichnet. Dabei unterscheiden sich Proteine bzw. deren Primärstruktur in der Anzahl und Reihenfolge der Aminosäuren. Die Reihenfolge der Aminosäuren (=Aminosäuresequenz) wird dabei in einer bestimmten
Richtung gelesen: vom N-Terminus (links) zum C-Terminus (rechts).
Wie wir aus der obigen Darstellung erkennen, verfügen Proteine über Seitenketten, die aus der Aminosäurekette herausragen. Beispielsweise finden wir an den Seitenketten auch CO- und NH-Einheiten, zwischen denen sich Wasserstoffbrückenbindungen ausbilden. Dabei kommt es zu anziehenden Wechselwirkungen, die dafür sorgen, dass die Sekundärstruktur der Proteine ausbildet wird. Durch die (feste) planar Struktur einer Polypeptidbindung kann eine Kette aus Aminosäuren nicht gedreht werden, wodurch (durch die Wasserstoffbrückenbindung) eine räumliche Struktur ausbildet. Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb einer “Polypeptidkette” bevorzugen zwei räumliche Anordnungen. Diese beiden räumlichen Anordnungen (Sekundärstruktur) sind die Helixstruktur (schraubenförmig bzw. spiralförmig) und die Faltblattstruktur (die einem gefalteten Blatt ähnelt).
Nun hat aber auch das gesamte Protein (und nicht nur eine Polypeptdikette) eine räumliche Anordnung. Diese räumliche Anordnung ergibt sich durch die Anziehungskräfte zwischen den einzelnen Molekülbestandteilen. So lagern sich Molekülbestandteile aneinander, die durch die anziehende Wechselwirkung stabilisiert werden (beispielsweise durch ionische Wechselwirkungen).
Die Tertiärstruktur eines Proteins, also die tatsächliche räumliche Struktur eines Proteins, legt die chemische bzw. physiologische Eigenschaft eines Proteins fest. Orientieren sich beispielsweise (bei der Molekülfaltung) die unpolaren Seitenketten zum Molekülinnerrinen und die polaren Seitenketten nach aussen, so ist das Protein in der Regel wasserlöslich.
In manchen Fällen (wie beispielsweise beim Hämoglobin) liegt auch eine sogenannte Quartiärstruktur vor. In diesem Fall bilden mehrere Proteine eine sogenannte Funktionseinheit. Die räumliche Struktur der einzelnen Proteine wird durch die Tertiärstruktur vorgegeben, die übergeordnete Struktur des Gesamtproteins ergibt die Quartärstruktur. Die einzelnen Proteinmoleküle werden dabei durch Wasserstoffbrücken, ionischen Wechselwirkungen oder Van-der-Waals-Anziehung zu einer übergeordneten funktionellen Einheit zusammengehalten. Im Unterschied zur Tertiärstruktur enthält eine Quartärstruktur mehr als einer Primärstruktur (d.h. eine Quartiärstruktur enthält verschiedene Proteine).
Durch die Ausbildung der Tertiärsturktur (Faltung der Polypeptidketten) entsteht meist eine taschenförmige Vertiefung in dem Proteinmolekül. Diese Eigenschaft ist entscheidend für die Funktion eines Proteins, dass als Enzym wirkt (Schlüssel-Schloss-Prinzip). Wird diese Eigenschaft “zerstört” (also die Zerstörung der Tertiärstuktur, was als Denaturierung bezeichnet wird), so übt das Enzym keine biologische Funktion mehr aus
Diese Denaturierung kann durch Erhitzen, Zugabe von Säuren und Basen, Schwermetall-Ionen oder organischen Lösungsmitteln erreicht werden. Dabei werden die “anziehenden” Wechselwirkungen zwischen den einzelnen Teilen einer Polypepdtidkette (Sekundärstruktur) irreversibel zerstört.
siehe hierzu Kapitel: Proteinbiosynthese