Die Abhängigkeit der Enzymaktivität vom Substrat

In einem vorherigen Kapitel haben wir uns mit der Enzymaktivität in Abhängigkeit der Reaktionsbedingungen beschäftigt. Dabei hatten wir festgestellt, dass die Enzymaktivität vom pH-Wert, der Reaktionstemperatur und der Substratkonzentration abhängig ist. Jedes Enzym hat dabei seinen eigenen spezifischen Optiumumsbereich.

Nun ist die Enzymaktivität aber auch von der Art des Substrats, dass an das Enzym gebunden wird, abhängig. Da im menschlichen Organismus nicht nur ein Substrat vorhanden ist, sondern eine Vielzahl von Stoffen, beeinflusst dies auch die Enzymaktivität

Die irreversible Hemmung der Enzymaktivität

Manche Stoffe sind in der Lage, die dreidimensionale Struktur von Enzymen dauerhaft (irreversibel) zu zerstören. Dadurch kann das passende Substrat nicht mehr an das Enzym gebunden und aktiviert werden. Viele dieser Stoffe sind Schwermetalle bzw. Schwermetallionen, vor allem Quecksilber und Blei. Durch die elektrostatische Wechselwirkung der Metallionen mit den Disulfidbrücken der Enzyme, wird die Ausbildung der räumlichen Struktur des Enzyms irreversibel zerstört. Dies liegt daran, dass eine Quecksilber-Schwefel bzw. Blei-Schwefel-„Bindung“ wesentlich stabiler ist, als eine Schwefel-Schwefel-Bindung. Daher wird die Disulfidbrücke des Enzyms (und damit die 3D-Struktur) irreversibel zerstört.

Boeboachten lässt sich die irreversible Hemmung der Enzymaktivität beispielsweise bei Hefezellen. Hefezellen „vergären“ Kohlenhydrate zu Ethanol und Kohlenstoffdioxid. Gibt man gringe Mengen an Schwermetallsalzen zu den Hefezellen, so wird die Enzymaktivität der Hefezellen irreversibel gehemmt.

Die kompetitive Hemmung der Enzymaktivität

Manche Stoffe haben eine ähnliche chemische Struktur wie das Substrat und können daher an das Enzym gebunden werden. Da deren Struktur aber nicht gleich der Struktur des Substrates entspricht, wird dieser Stoff zwar gebunden, aber nicht aktiviert, so dass dieser Stoff reagieren kann. In diesem Fall „konkurrieren“ also zwei oder mehrere Stoffe um die Bindung mit dem Enzym. Dies beeinflusst auch die Enzymaktivität, da nur das passende Substrat von einem Enzym zur Reaktion gebracht werden kann. Ist das Enzym mit einem anderen Stoff belegt, ist die Enzymaktivität gehemmt. Da in diesem Fall ein Stoff das Substrat verdrängt, wird dieser Effekt auch Verdrängungshemmung oder kompetitive Hemmung bezeichnet. Je höher die Konzentration des zum Substrat kompetitiven Stoffes ist (im Vergleich zur Substratkonzentration), umso höher die die kompetetive Hemmung der Enzymaktivität

Die allosterische Wirkung auf die Enzymaktivität

Einige Enzyme sind in der Lage verschiedene Substrate zu binden. Diese Enzyme besitzen in der Regel mehrere Bindungszentren für die verschiedenen Substrate. Diese sogenannten allosterischen Enzyme besitzen daher nicht nur ein aktives Zentrum zur Bindung eines Substrats, sondern noch eine zweite Bindungsstelle, die als allosterisches Zentrum bezeichnet wird.

Wird nun ein sogenannter Hemmstoff an das allosterische Zentrum gebunden, verändert sich die räumliche Gestalt des Enzyms. Dadurch ändert sich auch die räumliche Struktur des aktiven Zentrums, weshalb das passende Substrat nicht mehr (oder kaum noch) an das aktive Zentrum gebunden werden kann. In diesem Fall spricht man von einer allosterischen Hemmung der Enzymaktivität

Die allosterische Wirkung auf die Enzymaktivität ist aber nicht in jedem Fall eine hemmende Wirkung. So gibt es Enzyme, die erst durch eine Bindung mit einem Substrat aktiviert werden. Man sagt auch, dass diese Enzyme allosterisch aktiviert werden.