In einem vorherigen Kapitel haben wir uns mit der Enzymaktivität in Abhängigkeit der Reaktionsbedingungen beschäftigt. Dabei hatten wir festgestellt, dass die Enzymaktivität vom pH-Wert, der Reaktionstemperatur und der Substratkonzentration abhängig ist. Jedes Enzym hat dabei seinen eigenen spezifischen Optiumumsbereich.
Nun ist die Enzymaktivität aber auch von der Art des Substrats, dass an das Enzym gebunden wird, abhängig. Da im menschlichen Organismus nicht nur ein Substrat vorhanden ist, sondern eine Vielzahl von Stoffen, beeinflusst dies auch die Enzymaktivität
Manche Stoffe sind in der Lage, die dreidimensionale Struktur von Enzymen dauerhaft (irreversibel) zu zerstören. Dadurch kann das passende Substrat nicht mehr an das Enzym gebunden und aktiviert werden. Viele dieser Stoffe sind Schwermetalle bzw. Schwermetallionen, vor allem Quecksilber und Blei. Durch die elektrostatische Wechselwirkung der Metallionen mit den Disulfidbrücken der Enzyme, wird die Ausbildung der räumlichen Struktur des Enzyms irreversibel zerstört. Dies liegt daran, dass eine Quecksilber-Schwefel bzw. Blei-Schwefel-“Bindung” wesentlich stabiler ist, als eine Schwefel-Schwefel-Bindung. Daher wird die Disulfidbrücke des Enzyms (und damit die 3D-Struktur) irreversibel zerstört.
Boeboachten lässt sich die irreversible Hemmung der Enzymaktivität beispielsweise bei Hefezellen. Hefezellen “vergären” Kohlenhydrate zu Ethanol und Kohlenstoffdioxid. Gibt man gringe Mengen an Schwermetallsalzen zu den Hefezellen, so wird die Enzymaktivität der Hefezellen irreversibel gehemmt.
Manche Stoffe haben eine ähnliche chemische Struktur wie das Substrat und können daher an das Enzym gebunden werden. Da deren Struktur aber nicht gleich der Struktur des Substrates entspricht, wird dieser Stoff zwar gebunden, aber nicht aktiviert, so dass dieser Stoff reagieren kann. In diesem Fall “konkurrieren” also zwei oder mehrere Stoffe um die Bindung mit dem Enzym. Dies beeinflusst auch die Enzymaktivität, da nur das passende Substrat von einem Enzym zur Reaktion gebracht werden kann. Ist das Enzym mit einem anderen Stoff belegt, ist die Enzymaktivität gehemmt. Da in diesem Fall ein Stoff das Substrat verdrängt, wird dieser Effekt auch Verdrängungshemmung oder kompetitive Hemmung bezeichnet. Je höher die Konzentration des zum Substrat kompetitiven Stoffes ist (im Vergleich zur Substratkonzentration), umso höher die die kompetetive Hemmung der Enzymaktivität
Einige Enzyme sind in der Lage verschiedene Substrate zu binden. Diese Enzyme besitzen in der Regel mehrere Bindungszentren für die verschiedenen Substrate. Diese sogenannten allosterischen Enzyme besitzen daher nicht nur ein aktives Zentrum zur Bindung eines Substrats, sondern noch eine zweite Bindungsstelle, die als allosterisches Zentrum bezeichnet wird.
Wird nun ein sogenannter Hemmstoff an das allosterische Zentrum gebunden, verändert sich die räumliche Gestalt des Enzyms. Dadurch ändert sich auch die räumliche Struktur des aktiven Zentrums, weshalb das passende Substrat nicht mehr (oder kaum noch) an das aktive Zentrum gebunden werden kann. In diesem Fall spricht man von einer allosterischen Hemmung der Enzymaktivität
Die allosterische Wirkung auf die Enzymaktivität ist aber nicht in jedem Fall eine hemmende Wirkung. So gibt es Enzyme, die erst durch eine Bindung mit einem Substrat aktiviert werden. Man sagt auch, dass diese Enzyme allosterisch aktiviert werden.
Die Abhängigkeit der Enzymaktivität vom Substrat bezieht sich auf das Prinzip, dass die Aktivität oder Wirksamkeit eines Enzyms verändert werden kann, abhängig von der Konzentration des Substrats, mit dem es reagiert.
Mit zunehmender Substratkonzentration steigt auch die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktionen, bis ein Punkt erreicht ist, an dem alle Enzyme gesättigt sind und eine weitere Zunahme der Substratkonzentration die Reaktionsgeschwindigkeit nicht weiter erhöht.
Das Michaelis-Menten-Modell ist eine mathematische Beschreibung der Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen, die die Wechselwirkungen zwischen Enzym und Substrat beschreibt.
Unter “Enzymsättigung” versteht man den Zustand, in dem alle verfügbaren Enzyme in einer Lösung mit Substratmolekülen besetzt sind und eine Zunahme der Geschwindigkeit der Reaktion durch eine Erhöhung der Substratkonzentration nicht mehr möglich ist.
Zu den Faktoren, die die Enzymaktivität beeinflussen können, gehören Substratkonzentration, Temperatur, pH-Wert und Anwesenheit von Inhibitoren oder Aktivatoren.
Kompetitive Enzymhemmer konkurrieren mit dem Substrat um die Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms, während nicht-kompetitive Hemmer an andere Stellen des Enzyms binden und so seine Funktion stören.
Extreme pH-Werte und Temperaturen können die Struktur eines Enzyms beeinträchtigen und damit seine Aktivität verringern. Dieser Prozess, bekannt als Denaturierung, kann oft nicht umgekehrt werden.
Das Lock-and-Key-Modell der Enzym-Substrat-Wechselwirkung besagt, dass jedes Enzym ein spezifisches Substrat besitzt, das genau in sein aktives Zentrum passt.
Im Gegensatz zum Lock-and-Key-Modell, bei dem das Enzym und das Substrat perfekt zusammenpassen, besagt das Induced-Fit-Modell, dass die Bindung des Substrats an das Enzym Veränderungen in der Struktur des Enzyms bewirkt, die eine katalytische Wirkung ermöglichen.
Die Enzymkinetik bezieht sich auf die Untersuchung der Geschwindigkeiten enzymatischer Reaktionen und der Faktoren, die diese Geschwindigkeiten beeinflussen, einschließlich der Konzentration des Substrats und der Reaktionstemperatur.