Die Aktivität von Enzymen

Enzyme sind wichtige Katalysatoren im jeden Organismus. Sie steuern fast alle biochemischen Reaktion im Organismus. Daher wäre ohne Enzyme kein Leben vorstellbar. Die Reaktivität bzw. Aktivität von Enzymen wird durch den pH-Wert, die Temperatur und der Substratkonzentration beeinflusst. Dabei hat jedes Enzym sein eigenes spezifisches Optimum.

Einfluss der pH-Wertes auf die Aktivität von Enzymen

Im Allgemeinen gilt, dass jedes Enzym in Abhängigkeit des pH-Wertes eine sogenannte Optimumskurve zeigt. Aber nicht jedes Enzym hat die gleiche Enzymaktivität bei einem bestimmten pH-Wert, denn in der Regel hat jedes Enzym ein eigenes spezifisches pH-Optimum, d.h. die höchste Enzymaktivität bei einem bestimmten pH-Wert. Ist der pH-Wert niedriger (saurer) oder höher (basischer) als der optimale pH-Wert, so sinkt die Aktivität des Enzyms jeweils ab, bis es bei einem stark sauren oder stark basischen pH-Wert keine Aktivität mehr aufweist.

Dieses pH-Verhalten lässt sich durch die Denaturierung des Enzyms erklären. Enzyme sind in der Regel Proteine und diese wiederum sind aus einer Vielzahl von Aminosäuren aufgebaut. Und wie wir aus den entsprechenden Kapiteln wissen, verfügen Aminosäuren über basische und saure Reaktionszentren, d.h. die können Protonen (von Säuren) anlagern oder Protonen (an Basen) abgeben. Dabei ändert sich die dreidimensionale Struktur des Enzyms (in der Regel aufgrund der Ladungsverteilung im Proteine). Durch die veränderten Ladungszentren kommt es zur einer veränderten intramolekularen Wechselwirkung, wodurch die Faltung des Proteins ändert. Dadurch können von den Enzymen die Substrate nicht mehr gebunden und aktiviert werden.

In der Regel bevorzugen viele Enzyme einen pH-Wert um den Neutralpunkt (pH = 7). Beispiele sind das Enzym Amylase, dass im Mundraum Stärke spaltet. Die Amylase hat ein spezifisches pH-Optimum bei pH = 7. Daher herrscht im Mundraum auch ein neutraler (schwach saurer) pH-Wert. An der Amylase kann auch die Bedeutung des pH-Wertes auf die Enzymaktivität veranschaulichen.

Bei einem neutralen pH-Wert im Mund entfaltet die Amylase ihr Optimum und spaltet Stärke in kleinere Bestandteile auf (kleinere Kohlenhydrateinheiten). Gelangt nun die Amylase mit der aufgenommenen Nahrung in den Magen, wo ein pH-Wert von  ca. 2 herrscht, zeigt das Enzym Amylase kaum noch enzymatische Wirkung, die Amylase ist durch die Protonierung durch die saure Umgebung inaktiviert worden. Die protonierte Amylase kann Stärke nicht mehr binden und aktivieren (dies ist aber auch nicht mehr notwendig, da im Mundraum bereits die Stärke gespalten wurde).

In diesem stark sauren pH-Wert (im Magen) gibt es aber ein Enzym, dass bei diesem pH-Wert sein Optimum hat. Dieses Enzym ist das Pepsin, dass im Magen Proteine in kleiner Einheiten spalten (Aminosäuren bzw. Peptide). Ein aktiviertes Enzym Amylase würde in diesem Fall nur stören. Gelangen nun die Nahrungsbestandteile in den Dünndarm, passiert mit dem Enzym Pepsin, das Gleiche wir mit dem Enzym Amylase im Magen. Da im Dünndarm ein neutrale bis schwach alkalischer pH-Wert vorliegt, ist die Aktivität von Pepsin null.

Dieses Beispiel zeigt, dass Enzyme unterschiedliche pH-Optima zeigen, aber durch den pH-Wert wesentlich beeinflusst werden. Dies ist aber (wie am Beispiel von Amylase und Pepsin gezeigt) vom Organismus so vorgesehen, um einen sinnvollen Ablauf von enzymatisch kontrollierten biochemischen Reaktionen zu gewährleisten.

Einfluss der Temperatur auf die Aktivität von Enzymen

Ähnlich wie bei dem pH-Wert hat jedes Enzym sein eigenes spezifisches Temperaturmaximum. Allerdings gibt es im Gegensatz zu dem pH-Wert Trends, die für (fast) alle Enzyme gelten.

Untersucht man die Aktivität eines Enzyms in Abhängig von der „Reaktionstemperatur“, so stellt man fest, dass ausgehend von niedrigen Temperaturen eine Erhöhung der Temperatur eine starke Zunahme der Enzymaktivität bedeutet. Bei niedrigen Temperaturen lässt sich ein exponentieller Anstieg der Enzymaktivität beobachten. Für fast alle Enzyme gilt die RGT-Regel (Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel), d.h eine Temperaturerhöhung führt zu einer Verdopplung (bis zur Vervierfachung) der Enzymaktivität. Erklären lässt sich dies mit dem einfachen Teilchenmodell. Bei höheren Temperaturen liegt eine höhere Teilchenbewegung vor, so dass ein Enzym und das zugehörige Substrat schneller zusammenstossen und es so zu einer Reaktion kommt.

Bei einer bestimmten Temperatur wird das Aktivitätsoptimum erreicht. Da viele Enzyme aus „Eiweißen“ bestehen, liegt das Temperaturoptimum bei 30 bis 50°C. Eine weitere Erhöhung der Temperatur für zur Denaturierung vieler Enzyme, so dass man die Temperaturoptimum die Enzymaktivität wieder abnimmt. Ab einer bestimmten Temperatur (wenn das Enzym denaturiert ist) kann man keine Enzymaktivität mehr feststellen. Wie wir in den Chemie-Einheiten auf Lernort-Mint gesehen hatten, wird eine „Eiweißstruktur“ durch hohe Temperaturen zerstört. Dabei kommt es zur Denaturierung (Zerstörung) der Tertiärstruktur des Proteins bzw. Eiweißes. Daher kann das Enzym das Substrat nicht mehr binden (aufgrund der veränderten dreidimensionalen Strukturen). Bei fast allen Enzymen im menschlichen Organismus liegt die Temperatur ab der die Denaturierung einsetzt, bei  50 bis 60°C.

Einfluss der Konzentration auf die Aktivität von Enzymen

Wie bei jeder Reaktion bedeutet (bei geeigneten Reaktionsbedingungen) eine Erhöhung der Ausgangsstoffe einen höhere Reaktionsausbeute. Ähnlich verhält es sich auch bei enzymatischen Reaktionen. Bei einer geringen Ausgangskonzentration an Substrat ist die Enzymaktivität sehr gering. Dies liegt daran, dass die Wahrscheinlichkeit, dass Enzym und Substrat zusammstoßen sehr gering ist.

Mit zunehmender Konzentration an Substrat erhöht sich auch die Reaktionsgeschwindigkeit (Enzymaktivität), bis schließlich ein Maximalwert erreicht wird. Bei hohen Konzentrationen an Substrat steigt zwar die Wahrscheinlichkeit, dass Substrat und Enzym wirksam zusammenstossen. Allerdings sind bei hohen Konzentrationen viele Enzyme bereits mit einem Substrat „belegt“, so dass weitere Substrate (momentan) gebunden werden können. Jedes Enzym hat eine spezifische „Sättigungskonzentration“ an Substrat.

Da die Sättigungskonzentration teilweise schwer zu ermitteln ist, hat man eine Hilfsgröße eingeführt. Man bestimmt bei welcher Substratkonzentration die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird. Diese Substratkonzentration wird auch als Michaelis-Menten-Konstante bezeichnet.